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<title>Prothrombinase</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Prothrombinase</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="fr" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="fr" dir="ltr"><div class="infobox_v3 infobox infobox--frwiki noarchive large"><div class="entete" style="background-color:#E1E1E1;color:#000000"><div>Prothrombinase</div></div><table><caption style="color:#000000;text-align:center;background-color:#E1E1E1">Présentation</caption><tbody><tr class=""><th scope="row">Type</th><td class=""><div>
<span class="wd_p31"><a href="Hypoth%C3%A8se" title="Hypothèse">Hypothèse</a></span></div></td></tr></tbody></table></div>
<p>Le complexe <b>prothrombinase</b> est un <a href="Complexe_enzymatique" class="mw-redirect" title="Complexe enzymatique">complexe enzymatique</a> formé à la surface des <a href="Thrombocyte" title="Thrombocyte">plaquettes</a>, et composé d'une enzyme, le <a href="Facteur_Stuart" title="Facteur Stuart">facteur Xa</a> ; d'un <a href="Coagulation_sanguine" title="Coagulation sanguine">cofacteur</a>, le Va ; de <a href="Phospholipide" title="Phospholipide">phospholipides</a>, le Xa et le Va étant reliés aux phospholipides par le <a href="Calcium" title="Calcium">calcium</a> Ca<sup>++</sup>. Ce complexe est 100 000 fois plus actif que l'enzyme (Xa) seul.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Caractéristiques"><span id="Caract.C3.A9ristiques"></span>Caractéristiques</h2></div>
<p>Par rapport à Xa seul, le km de est diminué de 100 fois, et le Kcat de 3 000 fois : activation x 100 000.
</p><p>S'il y a une présence de Va au lieu de V : Kcat est multiplié par 700.
</p><p><span class="need_ref" title="Ce passage est confus." style="cursor:help;">Prothrombinase : 2700 sites par plaquette activée</span><sup class="need_ref_tag" style="padding-left:2px;">[pas clair]</sup>
</p><p>La concentration de prothrombinase est limitée par la concentration de Xa, et non par :
</p>
<ul><li>déplétion du substrat</li>
<li>inactivation du Va</li>
<li>nombre de sites par plaquette</li></ul>
<p>La fin de l'activité de la prothrombinase est due à l'inactivation du Xa<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Notes_et_références"><span id="Notes_et_r.C3.A9f.C3.A9rences"></span>Notes et références</h2></div>
<div class="references-small decimal" style=""><div class="mw-references-wrap"><ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a> </span><span class="reference-text"><span class="ouvrage">« <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.hematoweb.org/Coagulation-plasmatique-359-188-0-0.html#:~:text=Le%20complexe%20prothrombinase%20est%20un,par%20le%20calcium%20Ca++."><cite style="font-style:normal;">Coagulation plasmatique</cite></a> », sur <span class="italique">Coagulation plasmatique</span> <small style="line-height:1em;">(consulté le <time class="nowrap" datetime="2020-09-10" data-sort-value="2020-09-10">10 septembre 2020</time>)</small></span></span>
</li>
</ol></div>
</div>
<ul id="bandeau-portail" class="bandeau-portail"><li><span class="bandeau-portail-element"><span class="bandeau-portail-icone"><span class="noviewer" typeof="mw:File"></span></span> <span class="bandeau-portail-texte">Portail de la biologie cellulaire et moléculaire</span> </span></li> </ul></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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